Мы исследовали функциональную роль и механизмы, которые активируют лейкотриен 1 рецептор (cysLT1R), регулируют β2-интегрин адгезию к межклеточной молекуле адгезии (ICAM)-1 в человеческих полиморфнонуклеарных лейкоцитах (полиморфноядерные нейтрофилы).

Человеческие полиморфноядерные нейтрофилы периферической крови и эозинофилы были изолированы отдельно от тех же мягко аллергических доноров. Поверхностная экспрессия cysLT1R была идентифицирована и в полиморфноядерных нейтрофилах и в эозинофилах при помощи анализа  иммунофлюоресценции. Общее количество cysLT1R белка было больше в эозинофилах, чем в полиморфноядерных нейтрофилах. Это было определено анализом Вестерн блот. Однако, лейкотриен D4 (LTD4) регулировал положительно β2-интегрин адгезию полиморфноядерных нейтрофилов к ICAM-1 с высокой эффективностью во времени, а также регулировал зависимый концентрацией образ. Регулируемая положительно β2-интегрин адгезия полиморфноядерных нейтрофилов была связана временно и количественно с фосфориляциями 85-kDa цитозольной группы фосфолипаза IVa A2 (gIVaPLA2). Увеличенная LTD4 адгезия была заблокирована антагонистом cysLT1R. Трифлуорометилкетон (gIVaPLA2 ингибитор) заблокировал β2-интегрин адгезию, вызванную активацией LTD4, также как и моноклональное антитело anti-CD18, направленное против β2-интегрина на поверхность полиморфноядерного нейтрофила.

Наши данные демонстрируют, что LTD4 вызывает фосфориляцию gIVaPLA2 и повышенную регуляцию β2-интегрина адгезии к ICAM-1 или замещению  ICAM-1 посредством активации cysLT1R. Активация gIVaPLA2 - критический шаг, через который β2-интегрин адгезии регулируется положительно cysLT1R, выраженным на поверхностной мембране полиморфноядерного нейтрофила человека.